| DNA 중합 효소 family A | ||||||
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중합 효소 -2 염기쌍 위치의 c : o6- 메틸-구아닌 쌍
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| 식별자 | ||||||
| 기호 | DNA_pol_A | |||||
| Pfam | PF00476 | |||||
| InterPro | IPR001098 | |||||
| 스마트 | – | |||||
| PROSITE | PDOC00412 | |||||
| SCOP2 | 1dpi / SCOPe / SUPFAM | |||||
| 사용 가능한 단백질 구조 : | Pf 오전 | PDB | PDBsum | |||
| DNA 중합 효소 계열 B | ||||||
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티민 글리콜을 포함하는 DNA와 복합체를 이루는 rb69 gp43의 결정 구조
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| 식별자 | ||||||
| 기호 | DNA_pol_B | |||||
| Pfam | PF00136 | |||||
| Pfam 클랜 | CL0194 | |||||
| InterPro | IPR006134 | |||||
| PROSITE | PDOC00107 | |||||
| SCOP2 | 1noy / SCOPe / SU PFAM | |||||
| 사용 가능한 단백질 구조 : | Pfam | PDB | PDBsum | |||
| DNA 중합 효소 B 형, 세포 기관 및 바이러스 | |||||
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phi29 DNA 중합 효소, 사방 정계 결정형, ssdna complex
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| 식별자 | |||||
| 기호 | DNA_pol_B_2 | ||||
| Pfam | PF03175 | ||||
| Pfam 클랜 | CL0194 | ||||
| InterPro | IPR004868 | ||||
| 사용 가능한 단백질 구조 : | Pfam | PDBsum | |||
서열 상 동성을 기반으로 DNA 중합 효소는 A, B, C, D, X, Y, 및 RT.
일부 바이러스는 B 형 간염 바이러스 DNA 중합 효소와 같은 특수 DNA 중합 효소도 암호화합니다. 이들은 다양한 메커니즘을 통해 바이러스 DNA를 선택적으로 복제 할 수 있습니다. 레트로 바이러스는 RNA 의존성 DNA 중합 효소 (RdDp) 인 역전사 효소라고하는 특이한 DNA 중합 효소를 암호화합니다. 그것은 RNA의 주형에서 DNA를 중합합니다.
| 패밀리 | DNA 중합 효소 유형 | Taxa | 예 | 기능 |
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| A | 복제 및 수리 중합 효소 | 진핵 및 원핵 | T7 DNA 중합 효소, Pol I, Pol γ, θ 및 ν | 두 개의 엑소 뉴 클레아 제 도메인 (3 “-5″및 5 “-3”) |
| B | 복제 및 복구 중합 효소 | 진핵 및 원핵 | Pol II, Pol B, Pol ζ, Pol α, δ, ε | 3 “-5 엑소 뉴 클레아 제 (교정), 바이러스는 단백질 프라이머를 사용합니다. |
| C | 복제 중합 효소 | 원핵 생물 | Pol III | 3 “-5 엑소 뉴 클레아 제 (교정) |
| D | 복제 중합 효소 | Euryarchaeota | PolD (DP1 / DP2 이종이 량체) | “손”기능 없음, 이중 배럴 RNA 중합 효소- 처럼; 3 “-5 엑소 뉴 클레아 제 (교정) |
| X | 복제 및 복구 중합 효소 | 진핵 생물 | Pol β, Pol σ, Pol λ, Pol μ 및 말단 데 옥시 뉴클레오티드 트랜스퍼 라제 | 템플릿 선택 사항, 5 “포스파타제 (Pol β 만); 약한 “손”기능 |
| Y | 복제 및 복구 중합 효소 | 진핵 및 원핵 | Pol ι , Pol κ, Pol η, Pol IV 및 Pol V | 번역 합성 |
| RT | 복제 및 복구 중합 효소 | 바이러스, 레트로 바이러스 및 진핵 생물 | Telomerase, B 형 간염 바이러스 | RNA 의존성 |
원핵 중합 효소 편집
원핵 중합 효소는 코어 중합 효소와 홀로 엔자임의 두 가지 형태로 존재합니다. Core polymerase는 DNA template에서 DNA를 합성하지만 합성을 단독으로 또는 정확하게 시작할 수는 없습니다. Holoenzyme은 정확하게 합성을 시작합니다.
Pol IEdit
원핵 생물 패밀리 A 중합 효소에는 polA 유전자에 의해 암호화되고 원핵 생물 사이에 편재하는 DNA 중합 효소 I (Pol I) 효소가 포함됩니다. 이 복구 중합 효소는 3 “–5″및 5 “–3″엑소 뉴 클레아 제 활성과 지연 가닥 합성 중에 생성 된 Okazaki 단편의 처리를 모두 포함하는 절제 복구에 관여합니다. Pol I는 대장균에서 중합 효소 활성의 95 %를 차지하는 가장 풍부한 중합 효소로 >; 그러나 Pol I이없는 세포는 Pol I 활성이 다른 4 개의 중합 효소로 대체 될 수 있음을 시사하는 것으로 밝혀졌습니다. Pol I은 초당 ~ 15-20 개의 뉴클레오타이드를 추가하여 열악한 프로세스 성을 보여줍니다. 대신, Pol I은 복제 기점 (ori)으로 알려진 RNA 프라이머 : 템플릿 접합부에서 뉴클레오티드를 추가하기 시작합니다. 기원에서 약 400bp 다운 스트림 인 Pol III 홀로 엔자임이 조립되어 고도의 처리 속도와 특성으로 복제됩니다.
Taq 중합 효소는 교정 능력이 부족한이 계열의 열 안정성 효소입니다.
Pol IIEdit
DNA 중합 효소 II는 polB 유전자에 의해 암호화 된 계열 B 중합 효소입니다. Pol II는 3 “–5″엑소 뉴 클레아 제 활성을 가지며 DNA 복구에 참여하고 병변을 우회하기위한 복제 재개에 참여하며 그 세포 존재는 SOS 유도 동안 세포 당 ~ 30-50 개 사본에서 ~ 200-300 개로 점프 할 수 있습니다. Pol II는 또한 holoenzyme 단백질과 상호 작용하고 높은 수준의 프로세스 성을 가정 할 수 있기 때문에 Pol III의 백업으로 간주됩니다. Pol II의 주요 역할은 복제 분기점에서 중합 효소 활성을 지시하는 능력이며 Pol III 우회 말단 불일치를 지연시키는 데 도움이되는 것으로 생각됩니다.
Pfu DNA 중합 효소는 다음에서 발견되는이 계열의 열 안정성 효소입니다. 고 열성 고세균 Pyrococcus furiosus. 상세한 분류는 고세균의 B과를 B1, B2, B3으로 나눕니다. 여기서 B2는 가효 소 그룹입니다. Pfu는 가족 B3에 속합니다. 고세균에서 발견되는 기타 PolB는 Cas1 종속 트랜스포존 인 “Casposons”의 일부입니다. 일부 바이러스 (Φ29 DNA 중합 효소 포함) 및 미토콘드리아 플라스미드는 polB도 운반합니다.
Pol IIIEdit
DNA 중합 효소 III 홀로 엔자임은 대장균에서 DNA 복제에 관여하는 주요 효소이며 가족 C 중합 효소에. 이는 pol III 코어, 베타 슬라이딩 클램프 프로세스 계수 및 클램프 로딩 컴플렉스의 세 가지 어셈블리로 구성됩니다. 코어는 α, 중합 효소 활성 허브, ɛ, 외핵 분해 교정자 및 ɛ에 대한 안정제로 작용할 수있는 θ의 세 가지 하위 단위로 구성됩니다. 베타 슬라이딩 클램프 프로세스 성 계수도 각 코어에 하나씩 중복되어 존재하여 높은 프로세스 성을 허용하는 DNA를 둘러싸는 클램프를 만듭니다. 세 번째 어셈블리는 7 개의 서브 유닛 (τ2γδδ’χψ) 클램프 로더 복합체입니다.
이전 교과서 “트롬본 모델”은 각 복제 포크 (RF)에서 코어 효소의 두 등가물이있는 신장 복합체를 묘사합니다. 각 가닥마다 하나씩, 지연 및 선행. 그러나 단일 분자 연구의 최근 증거는 Pol III 및 B. subtilis, PolC의 대응 물 모두에 대해 각 RF에서 코어 효소의 평균 3 개의 화학 양 론적 등가물을 나타냅니다.세포 내 형광 현미경 검사에 따르면 선도 가닥 합성은 완전히 연속적이지 않을 수 있으며 Pol III * (즉, ß2 슬라이딩 클램프가없는 홀로 엔자임 α, ε, τ, δ 및 χ 서브 유닛)은 활성으로부터의 해리 빈도가 높습니다. RF. 이 연구에서 복제 포크 회전율은 Pol III *의 경우 약 10 초, ß2 슬라이딩 클램프의 경우 47 초, DnaB 헬리 케이스의 경우 15m였습니다. 이것은 DnaB helicase가 RF에서 안정적으로 결합되어 있고 유능한 holoenzyme에 대한 핵 생성 지점 역할을 할 수 있음을 시사합니다. 시험관 내 단일 분자 연구에 따르면 Pol III *는 초과시 RF 회전율이 높지만 농도가 제한 될 때 복제 포크와 안정적으로 연관되어 있습니다. 또 다른 단일 분자 연구에 따르면 DnaB helicase 활성 및 가닥 신장은 분리 된 확률 적 동역학으로 진행될 수 있습니다.
Pol IVEdit
E. coli에서 DNA 중합 효소 IV (Pol IV)는 비 표적 돌연변이 유발에 관여하는 오류가 발생하기 쉬운 DNA 중합 효소. Pol IV는 복제 분기점에서 중단 된 중합 효소에 의해 발생하는 SOS 유도를 통해 켜진 dinB 유전자에 의해 발현되는 Family Y 중합 효소입니다. SOS 유도 동안 Pol IV 생산은 10 배 증가하며이 기간 동안 기능 중 하나는 Pol III 홀로 엔자임 프로세스를 방해하는 것입니다. 이것은 체크 포인트를 생성하고 복제를 중지하며 적절한 복구 경로를 통해 DNA 병변을 복구 할 시간을 허용합니다. Pol IV의 또 다른 기능은 예를 들어 손상되지 않은 DNA를 횡단하는 것보다 빠른 속도로 N2-deoxyguanine adduct를 우회하는 것과 같이 중단 된 복제 포크에서 translesion 합성을 수행하는 것입니다. dinB 유전자가없는 세포는 DNA 손상 물질에 의해 돌연변이 유발률이 더 높습니다.
Pol VEdit
DNA 중합 효소 V (Pol V)는 Y-family DNA 중합 효소입니다. SOS 반응 및 translesion 합성 DNA 복구 메커니즘. umuDC 유전자를 통한 Pol V의 전사는 SOS 반응을 생성하는 세포에 손상된 DNA가 존재할 때 Pol V 만 생성하도록 고도로 조절됩니다. 중단 된 중합 효소는 RecA가 ssDNA에 결합하여 LexA 단백질이 자동 분해되도록합니다. LexA는 umuDC 오페론의 전사를 억제하는 능력을 상실합니다. 동일한 RecA-ssDNA 핵 단백질은 UmuD 단백질을 UmuD “단백질로 번역 후 변형합니다. UmuD 및 UmuD”는 UmuC와 상호 작용하는 이종이 량체를 형성하며, 이는 차례로 손상된 DNA에 대한 umuC의 중합 효소 촉매 활성을 활성화합니다. E. coli에서 중합 효소 ” 두 중합 효소가 동시에 β- 클램프에 결합하는 정지 된 복제 포크에서 pol IV를 사용하여 pol III를 전환하기위한 tool belt”모델이 제안되었습니다. 그러나 병변을 우회하기 위해 연속적으로 작동하는 하나 이상의 TLS 중합 효소의 관련이 대장균에서 아직 나타나지 않았습니다. 또한 Pol IV는 고효율로 삽입 및 확장을 촉매 할 수있는 반면 pol V는 주요 SOS TLS 중합 효소로 간주됩니다. 한 가지 예는 pol IV와 pol V가 가닥 내 가교의 TLS에 대해 경쟁한다는 두 폴리머 라제의 돌연변이 시그니처의 차이를 기반으로 한 가닥 내 구아닌 티민 가교의 우회입니다.
Family DEdit
1998 년에 Pyrococcus furiosus와 Methanococcus jannaschii에서 DNA 중합 효소의 가족 D가 발견되었습니다. PolD 복합체는 각각 DP1 (소형 교정) 및 DP2 (대형 촉매)로 인코딩 된 두 사슬의 이종이 량체입니다. 다른 DNA 중합 효소와 달리 DP2 촉매 코어의 구조와 메커니즘은 다중 서브 유닛 RNA 중합 효소의 구조와 메커니즘과 유사합니다. DP1-DP2 인터페이스는 진핵 생물 B 급 폴리머 라제 징크 핑거와 그 작은 서브 유닛과 유사합니다. Mre11 유사 엑소 뉴 클레아 제인 DP1은 Pol α 및 ε의 작은 서브 유닛의 전구체 일 가능성이 높으며 현재 진핵 생물에서 손실 된 교정 기능을 제공합니다. N- 말단 HSH 도메인은 구조상 AAA 단백질, 특히 Pol III 서브 유닛 δ 및 RuvB와 유사합니다. DP2에는 Class II KH 도메인이 있습니다. Pyrococcus abyssi polD는 Taq 중합 효소보다 열에 안정하고 정확하지만 아직 상용화되지 않았습니다. 가족 D DNA 중합 효소는 세포 유기체에서 처음으로 진화했으며 LUCA (Last Universal Cellular Ancestor)의 복제 중합 효소는 가족 D에 속한다고 제안되었습니다.
Eukaryotic DNA polymeraseEdit
중합 효소 β, λ, σ, μ (베타, 람다, 시그마, mu) 및 TdTEdit
패밀리 X 중합 효소에는 잘 알려진 진핵 중합 효소 pol β (베타) 및 기타 진핵 생물이 포함되어 있습니다. Pol σ (sigma), Pol λ (lambda), Pol μ (mu) 및 Terminal deoxynucleotidyl transferase (TdT)와 같은 중합 효소. Family X 중합 효소는 주로 척추 동물에서 발견되며 일부는 식물과 곰팡이에서 발견됩니다. 이러한 중합 효소는 DNA 중합 효소 상호 작용에 필수적인 두 개의 나선-머리핀-나선 모티프를 포함하는 고도로 보존 된 영역을 가지고 있습니다. 하나의 모티프는 하류 DNA와 상호 작용하는 8kDa 도메인에 위치하고 하나의 모티프는 프라이머 가닥과 상호 작용하는 엄지 도메인에 있습니다.POLB 유전자에 의해 암호화 된 Pol β는 염기성 부위뿐만 아니라 알킬화 또는 산화 된 염기를 복구하는 데 필수적인 DNA 복구 경로 인 short-patch base excision repair에 필요합니다. POLL 및 POLM 유전자에 의해 각각 인코딩 된 Pol λ 및 Pol μ는 각각 과산화수소 및 전리 방사선으로 인한 DNA 이중 가닥 파손을 재결합하는 메커니즘 인 비상 동 말단 결합에 관여합니다. TdT는 림프 조직에서만 발현되며 V (D) J 재조합 중에 형성된 이중 가닥 파손에 “n 뉴클레오티드”를 추가하여 면역 학적 다양성을 촉진합니다.
중합 효소 α, δ 및 ε (알파, 델타, 및 엡실론) 편집
Pol α (알파), Pol δ (델타) 및 Pol ε (엡실론)은 Family B 중합 효소의 구성원이며 핵 DNA 복제와 관련된 주요 중합 효소입니다. Pol α 복합체 (pol α-DNA 프리마 제 복합체)는 각각 촉매 서브 유닛 POLA1, 조절 서브 유닛 POLA2 및 소형 및 대형 프리마 제 서브 유닛 PRIM1 및 PRIM2의 4 개의 서브 유닛으로 구성됩니다. 일단 primase가 RNA 프라이머를 생성하면, Pol α는 ~ 20 뉴클레오티드로 프라이머를 연장하는 복제를 시작합니다. 높은 프로세스 성으로 인해 Pol δ는 Pol α로부터 선행 및 후행 가닥 합성을 이어받습니다. : 218–219 Pol δ는 유전자 POLD1에 의해 발현되어 촉매 하위 단위 인 POLD2, POLD3 및 POLD4와 상호 작용하는 다른 하위 단위를 생성합니다. PCNA (Proliferating Cell Nuclear Antigen)는 Pol δ가 프로세스 성을 가질 수 있도록하는 DNA 클램프입니다. Pol ε은 POLE1, 촉매 서브 유닛, POLE2 및 POLE3 유전자에 의해 암호화됩니다. Pol ε의 기능은 복제하는 동안 선행 가닥을 확장하는 반면, Pol δ는 주로 지연 가닥을 복제하는 것으로보고되었습니다. 그러나 최근 증거는 Pol δ가 DNA의 주요 가닥을 복제하는 역할도 할 수 있음을 시사했습니다. Pol ε “s C-terminus”polymerase relic “영역은 폴리머 라제 활성에 필요하지 않지만 세포 활력에 필수적인 것으로 생각됩니다. C-terminus 영역은 anaphase에 들어가기 전에 체크 포인트를 제공하고 holoenzyme에 안정성을 제공하는 것으로 생각됩니다. 복제 시작에 필요한 홀로 엔자임에 단백질을 추가합니다. Pol ε은 PCNA와 독립적으로 높은 프로세스 성을 제공하는 더 큰 “팜”도메인을 가지고 있습니다.
교수를 담당하는 DEDD 엑소 뉴 클레아 제 패밀리 인 다른 패밀리 B 폴리머 라제에 비해 Pol α에서 비활성화됩니다. Pol ε은 두 개의 징크 핑거 도메인과 C- 말단에 다른 패밀리 B 폴리머 라제의 비활성 복사본이 있다는 점에서 독특합니다.이 징크 핑거의 존재는 Eukaryota의 기원에 영향을 미칩니다. case는 archaeal B3 중합 효소와 함께 Asgard 그룹에 배치됩니다.
중합 효소 η, ι 및 κ (eta, iota 및 kappa) 편집
Pol η (eta), Pol ι ( iota) 및 Pol κ (카파)는 D에 관여하는 Family Y DNA 중합 효소입니다. translesion 합성에 의한 NA 복구 및 유전자 POLH, POLI 및 POLK에 의해 각각 인코딩됩니다. Family Y의 구성원은 기질과 프라이머 말단을 결합하는 데 도움이되는 5 가지 공통 모티프를 가지고 있으며 모두 전형적인 오른손 엄지 손가락, 손바닥 및 손가락 도메인과 새끼 손가락 (LF), 중합 효소 관련 도메인 (PAD) 또는 손목. 그러나 활성 부위는 치료되는 병변이 다르기 때문에 가족 구성원마다 다릅니다. Family Y의 중합 효소는 저 충실도 중합 효소이지만 중합 효소에 영향을 미치는 돌연변이는 피부암 및 XPS (Xeroderma Pigmentosum Variant)와 같은 다양한 질병을 유발할 수 있으므로 해를 끼치는 것보다 더 좋은 것으로 입증되었습니다. 이러한 중합 효소의 중요성은 DNA 중합 효소 η를 암호화하는 유전자가 XPV로 지칭된다는 사실에 의해 입증됩니다.이 유전자의 손실은 질병 Xeroderma Pigmentosum Variant를 초래하기 때문입니다. Pol η는 자외선으로 인한 DNA 손상의 정확한 translesion 합성을 허용하는 데 특히 중요합니다. Pol κ의 기능은 완전히 이해되지 않았지만 연구자들은 두 가지 가능한 기능을 발견했습니다. Pol κ는 특정 DNA 병변에서 특정 염기의 증량제 또는 삽입 기 역할을하는 것으로 생각됩니다. Rev1과 함께 3 가지 translesion 합성 중합 효소는 모두 중단 된 복제 DNA 중합 효소를 통해 손상된 병변으로 모집됩니다. 손상 복구에는 두 가지 경로가 있으며 연구원들은 선택한 경로가 손상을 포함하는 가닥, 선행 또는 후행 가닥에 따라 달라진다는 결론을 내릴 수 있습니다.
중합 효소 Rev1 및 ζ (zeta) 편집
Pol ζ 또 다른 B 계열 중합 효소는 두 개의 하위 단위 인 Rev3, 촉매 적 하위 단위와 중합 효소의 촉매 기능을 증가시키는 Rev7 (MAD2L2)으로 구성되어 있으며 translesion 합성에 관여합니다. Polζ는 3 “에서 5″의 엑소 뉴 클레아 제 활성이 부족하며, 말단 불일치로 프라이머를 확장 할 수 있다는 점에서 독특합니다. Rev1은 BRCT 도메인, 유비퀴틴 결합 도메인 및 C- 말단 도메인에 3 개의 관심 영역을 갖고 있으며 dCMP 전이 효소 능력을 가지고 있으며, 복제 중합 효소 Pol δ 및 Pol ε을 중단시키는 병변 반대편 데 옥시 시티 딘을 추가합니다.이러한 중단 된 중합 효소는 유비퀴틴 복합체를 활성화하여 복제 중합 효소를 분리하고 Pol ζ 및 Rev1을 동원합니다. Pol ζ와 Rev1은 함께 deoxycytidine을 추가하고 Pol ζ는 병변을지나 확장됩니다. 아직 결정되지 않은 프로세스를 통해 Pol ζ는 분리되고 복제 중합 효소는 재결합하고 복제를 계속합니다. Polζ 및 Rev1은 복제에 필요하지 않지만 신진 효모에서 REV3 유전자의 손실은 복제 중합 효소가 중단 된 복제 포크의 붕괴로 인해 DNA 손상 물질에 대한 민감성을 증가시킬 수 있습니다.
TelomeraseEdit
텔로 머라 제는 정상 DNA 중합 효소가 말단 또는 텔로미어를 복제 할 수 없기 때문에 선형 염색체의 말단을 복제하는 기능을하는 리보 핵 단백질입니다. 서열이 5 “-TTAGGG-3″인 이중 가닥 염색체의 단일 가닥 3 “오버행은 텔로 머라 제를 동원합니다. 텔로 머라 제는 3″말단을 확장하여 다른 DNA 중합 효소처럼 작용하지만 다른 DNA 중합 효소와 달리 텔로 머라 제는 필요하지 않습니다. 템플릿. 역전사 효소의 예인 TERT 서브 유닛은 RNA 서브 유닛을 사용하여 텔로 머라 제가 염색체 끝의 3 “끝을 확장 할 수 있도록하는 프라이머-주형 접합을 형성합니다. 여러 번의 복제로 인해 텔로미어의 크기가 점진적으로 감소합니다. 수명은 노화의 영향과 관련이있는 것으로 생각됩니다. : 248–249
중합 효소 γ, θ 및 ν (감마, 세타 및 nu) 편집
Pol γ (감마), Pol θ (세타) 및 Pol ν (nu)는 패밀리 A 중합 효소입니다. POLG 유전자에 의해 암호화 된 Pol γ는 오랫동안 유일한 미토콘드리아 중합 효소로 여겨졌습니다. , 최근 연구에 따르면 Family X 중합 효소 인 Pol β (베타)는 미토콘드리아에도 존재합니다. 제한되거나 기능하지 않는 Pol γ를 유발하는 모든 돌연변이는 mtDNA에 상당한 영향을 미치며 상 염색체의 가장 흔한 원인입니다. 유전성 미토콘드리아 장애. Pol γ는 C- 말단 중합 효소 도메인과 N- 말단 3 “-5″엑소 뉴 클레아 제 도메인을 포함합니다. 링커 영역을 통해 연결되며 액세서리 하위 단위를 결합합니다. 부속 서브 유닛은 DNA와 결합하며 Pol γ의 진행성에 필요합니다. 링커 영역의 점 돌연변이 A467T는 모든 Pol γ 관련 미토콘드리아 장애의 1/3 이상을 담당합니다. POLQ 유전자에 의해 암호화 된 Pol θ의 많은 동족체가 진핵 생물에서 발견되지만 그 기능은 명확하게 이해되지 않습니다. C- 말단의 아미노산 서열은 Pol θ를 Family A 중합 효소로 분류하는 것이지만, Pol θ에 대한 오류율은 Family Y 중합 효소와 더 밀접하게 관련되어 있습니다. Pol θ는 일치하지 않는 프라이머 말단을 확장하고 뉴클레오타이드를 추가하여 비 기본 부위를 우회 할 수 있습니다. 또한 중합 효소 도메인에서 Deoxyribophosphodiesterase (dRPase) 활성을 가지며 ssDNA에 근접한 ATPase 활성을 나타낼 수 있습니다. Pol ν (nu)는 중합 효소 중 가장 효과가 적은 것으로 간주됩니다. 그러나 DNA 중합 효소 nu는 가교에 대한 세포 반응 중에 상 동성 복구에 적극적인 역할을하여 helicase와의 복합체에서 그 역할을 수행합니다.
식물은 두 개의 Family A 중합 효소를 사용하여 미토 크론 드리아와 색소체 게놈을 모두 복사합니다. 그들은 포유류 Pol γ보다 박테리아 Pol I과 더 유사합니다.
역전사 효소 편집
레트로 바이러스는 RNA 의존성 DNA 중합 효소 인 역전사 효소라는 특이한 DNA 중합 효소를 암호화합니다. (RdDp)는 RNA의 주형에서 DNA를 합성합니다. 역전사 효소 패밀리는 DNA 중합 효소 기능과 RNase H 기능을 모두 포함하여 DNA에 염기쌍을 이루는 RNA를 분해합니다. 레트로 바이러스의 예는 HIV입니다. 역전사 효소는 일반적으로 연구 목적으로 RNA 증폭에 사용됩니다. RNA 템플릿을 사용하여 PCR은 역전사 효소를 활용하여 DNA 템플릿을 만들 수 있습니다. 이 새로운 DNA 템플릿은 일반적인 PCR 증폭에 사용할 수 있습니다. 따라서 이러한 실험의 산물은 RNA에서 증폭 된 PCR 산물입니다.
각 HIV 레트로 바이러스 입자에는 두 개의 RNA 게놈이 포함되어 있지만 감염 후 각 바이러스는 하나의 프로 바이러스 만 생성합니다. 감염 후 역전사는 두 게놈 사본 사이의 템플릿 전환 (복사 선택 재조합)을 수반합니다. 게놈 당 5 ~ 14 개의 재조합 이벤트가 각 복제주기에서 발생합니다. 템플릿 전환 (재조합)은 게놈 무결성을 유지하고 손상된 게놈을 구제하기위한 복구 메커니즘으로 필요한 것으로 보입니다.
박테리오파지 T4 DNA 중합 효소 편집
박테리오파지 (파지) T4는 DNA 중합 효소를 암호화합니다. DNA 합성을 5 ‘에서 3’방향으로 촉매합니다. 파지 중합 효소는 또한 3 ‘에서 5’방향으로 작용하는 엑소 뉴 클레아 제 활성을 가지며,이 활성은 새로 삽입 된 염기의 교정 및 편집에 사용됩니다. 온도에 민감한 DNA 중합 효소를 가진 파지 돌연변이 체는 허용 온도에서 성장했을 때 야생형 파지보다 약 2 배 더 높은 주파수에서 재조합되는 것으로 관찰되었습니다.
파지 DNA 중합 효소의 돌연변이 변경이 복제 중에 주형 가닥 전환 (복사본 선택 재조합)을 자극 할 수 있다고 제안되었습니다.
