Strukturen / ECOD

RCSB PDB; PDBe; PDBj

Strukturübersicht

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PDB

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Strukturübersicht

Basierend auf der Sequenzhomologie können DNA-Polymerasen weiter in sieben verschiedene Familien unterteilt werden: A, B, C, D, X, Y, und RT.

Einige Viren codieren auch spezielle DNA-Polymerasen, wie beispielsweise Hepatitis B-Virus-DNA-Polymerase. Diese können selektiv virale DNA durch eine Vielzahl von Mechanismen replizieren. Retroviren codieren eine ungewöhnliche DNA-Polymerase, die als reverse Transkriptase bezeichnet wird und eine RNA-abhängige DNA-Polymerase (RdDp) ist. Es polymerisiert DNA aus einer RNA-Matrize.

Prokaryontische PolymeraseEdit

Prokaryontische Polymerasen existieren in zwei Formen: Kernpolymerase und Holoenzym. Die Kernpolymerase synthetisiert DNA aus der DNA-Matrize, kann die Synthese jedoch nicht alleine oder genau initiieren. Holoenzym initiiert genau die Synthese.

Pol IEdit

Prokaryontische Familie A-Polymerasen umfassen das Enzym DNA-Polymerase I (Pol I), das vom polA-Gen codiert wird und unter Prokaryoten allgegenwärtig ist. Diese Reparaturpolymerase ist an der Exzisionsreparatur mit sowohl 3 „–5“ – als auch 5 „–3“ Exonukleaseaktivität und der Verarbeitung von Okazaki-Fragmenten beteiligt, die während der Synthese von verzögerten Strängen erzeugt werden. Pol I ist die am häufigsten vorkommende Polymerase und macht 95% der Polymeraseaktivität in E. coli aus; Es wurde jedoch gefunden, dass Zellen, denen Pol I fehlt, darauf hindeuten, dass die Pol I-Aktivität durch die anderen vier Polymerasen ersetzt werden kann. Pol I fügt ~ 15-20 Nukleotide pro Sekunde hinzu und zeigt somit eine schlechte Prozessivität. Stattdessen beginnt Pol I mit der Zugabe von Nukleotiden am RNA-Primer: Template-Übergang, der als Replikationsursprung (ori) bekannt ist. Ungefähr 400 bp stromabwärts vom Ursprung wird das Pol III-Holoenzym zusammengesetzt und übernimmt die Replikation mit einer hohen Prozessionsgeschwindigkeit und -natur.

Taq-Polymerase ist ein hitzestabiles Enzym dieser Familie, dem die Fähigkeit zum Korrekturlesen fehlt / p>

Pol IIEdit

DNA-Polymerase II ist eine Polymerase der Familie B, die vom polB-Gen codiert wird. Pol II hat eine 3 „-5“ -Exonukleaseaktivität und ist an der DNA-Reparatur, dem Neustart der Replikation zur Umgehung von Läsionen beteiligt. Die Zellpräsenz kann während der SOS-Induktion von ~ 30-50 Kopien pro Zelle auf ~ 200–300 springen. Pol II wird auch als Backup für Pol III angesehen, da es mit Holoenzymproteinen interagieren und ein hohes Maß an Prozessivität annehmen kann. Es wird angenommen, dass die Hauptaufgabe von Pol II die Fähigkeit ist, die Polymeraseaktivität an der Replikationsgabel zu lenken, und dazu beigetragen hat, die terminalen Fehlpaarungen des Pol III-Bypasses zu blockieren. Die Pfu-DNA-Polymerase ist ein hitzestabiles Enzym dieser Familie, das in gefunden wurde das hyperthermophile Archäon Pyrococcus furiosus. Die detaillierte Klassifizierung unterteilt die Familie B in Archaeen in B1, B2, B3, wobei B2 eine Gruppe von Pseudoenzymen ist. Pfu gehört zur Familie B3. Andere in Archaeen gefundene PolBs sind Teil von „Casposons“, Cas1-abhängigen Transposons. Einige Viren (einschließlich Φ29-DNA-Polymerase) und mitochondriale Plasmide tragen ebenfalls polB.

Pol IIIEdit

DNA-Polymerase III-Holoenzym ist das primäre Enzym, das an der DNA-Replikation in E. coli beteiligt ist und dazu gehört zu Polymerasen der Familie C. Es besteht aus drei Baugruppen: dem pol III-Kern, dem Beta-Gleitklemmen-Prozessivitätsfaktor und dem Klammerladekomplex. Der Kern besteht aus drei Untereinheiten: α, dem Polymeraseaktivitätszentrum, ɛ, dem exonukleolytischen Korrektor und θ, die als Stabilisator für ɛ wirken können. Der Beta-Gleitklemmen-Prozessivitätsfaktor ist auch doppelt vorhanden, einer für jeden Kern, um eine Klammer zu erstellen, die DNA einschließt und eine hohe Prozessivität ermöglicht. Die dritte Anordnung ist ein Klemmladekomplex mit sieben Untereinheiten (τ2γδδ′χψ).

Das alte Lehrbuch „Posaunenmodell“ zeigt einen Elongationskomplex mit zwei Äquivalenten des Kernenzyms an jeder Replikationsgabel (RF). eine für jeden Strang, der nacheilend und führend ist. Jüngste Erkenntnisse aus Einzelmolekülstudien zeigen jedoch einen Durchschnitt von drei stöchiometrischen Äquivalenten des Kernenzyms an jeder RF sowohl für Pol III als auch für sein Gegenstück in B. subtilis, PolC.In-Cell-Fluoreszenzmikroskopie hat gezeigt, dass die Leitstrangsynthese möglicherweise nicht vollständig kontinuierlich ist und Pol III * (dh die Holoenzym-Untereinheiten α, ε, τ, δ und χ ohne die ß2-Gleitklemme) eine hohe Dissoziationsfrequenz vom aktiven aufweist RFs. In diesen Studien betrug die Umsatzrate der Replikationsgabel für Pol III * etwa 10 s, für die ß2-Gleitklemme 47 s und für die DnaB-Helikase 15 m. Dies legt nahe, dass die DnaB-Helikase bei RFs stabil assoziiert bleiben und als Keimbildungspunkt für das kompetente Holoenzym dienen kann. In-vitro-Einzelmolekülstudien haben gezeigt, dass Pol III * im Überschuss eine hohe RF-Umsatzrate aufweist, aber bei begrenzter Konzentration stabil mit Replikationsgabeln assoziiert bleibt. Eine andere Einzelmolekülstudie zeigte, dass die DnaB-Helikase-Aktivität und die Strangverlängerung mit entkoppelter stochastischer Kinetik ablaufen können.

Pol IVEdit

In E. coli ist DNA-Polymerase IV (Pol IV) eine fehleranfällige DNA-Polymerase, die an der nicht zielgerichteten Mutagenese beteiligt ist. Pol IV ist eine Polymerase der Familie Y, die vom dinB-Gen exprimiert wird und über SOS-Induktion eingeschaltet wird, die durch blockierte Polymerasen an der Replikationsgabel verursacht wird. Während der SOS-Induktion wird die Pol IV-Produktion verzehnfacht, und eine der Funktionen während dieser Zeit besteht darin, die Pol III-Holoenzym-Prozessivität zu stören. Dies schafft einen Kontrollpunkt, stoppt die Replikation und lässt Zeit, um DNA-Läsionen über den entsprechenden Reparaturweg zu reparieren. Eine weitere Funktion von Pol IV besteht darin, eine Translesionssynthese an der blockierten Replikationsgabel durchzuführen, beispielsweise indem N2-Desoxyguanin-Addukte schneller umgangen werden als unbeschädigte DNA zu transversieren. Zellen, denen das dinB-Gen fehlt, weisen eine höhere Mutageneserate auf, die durch DNA-schädigende Mittel verursacht wird.

Pol VEdit

DNA-Polymerase V (Pol V) ist eine DNA-Polymerase der Y-Familie, an der beteiligt ist DNA-Reparaturmechanismen für SOS-Reaktion und Translesionssynthese. Die Transkription von Pol V über die umuDC-Gene ist stark reguliert, um nur Pol V zu produzieren, wenn beschädigte DNA in der Zelle vorhanden ist und eine SOS-Antwort erzeugt. Blockierte Polymerasen bewirken, dass RecA an die ssDNA bindet, wodurch das LexA-Protein automatisch verdaut. LexA verliert dann seine Fähigkeit, die Transkription des umuDC-Operons zu unterdrücken. Das gleiche RecA-ssDNA-Nucleoprotein modifiziert posttranslational das UmuD-Protein in UmuD „-Protein. UmuD und UmuD“ bilden ein Heterodimer, das mit UmuC interagiert, das wiederum die katalytische Aktivität der Polymerase von umuC auf beschädigter DNA aktiviert. In E. coli eine Polymerase “ Werkzeuggürtelmodell zum Umschalten von pol III mit pol IV an einer blockierten Replikationsgabel, bei der beide Polymerasen gleichzeitig an die β-Klemme binden, wurde vorgeschlagen. Die Beteiligung von mehr als einer TLS-Polymerase, die nacheinander arbeitet, um eine Läsion zu umgehen, wurde in E. coli jedoch noch nicht gezeigt. Darüber hinaus kann Pol IV sowohl Insertion als auch Extension mit hoher Effizienz katalysieren, während Pol V als die Haupt-SOS-TLS-Polymerase angesehen wird. Ein Beispiel ist der Bypass der Intra-Strang-Guanin-Thymin-Vernetzung, bei dem anhand des Unterschieds in den Mutationssignaturen der beiden Polymerasen gezeigt wurde, dass pol IV und pol V um TLS der Intra-Strang-Vernetzung konkurrieren.

Family DEdit

1998 wurde die Familie D der DNA-Polymerase in Pyrococcus furiosus und Methanococcus jannaschii entdeckt. Der PolD-Komplex ist ein Heterodimer aus zwei Ketten, die jeweils von DP1 (kleines Korrekturlesen) und DP2 (großes katalytisches) codiert werden. Im Gegensatz zu anderen DNA-Polymerasen ähneln die Struktur und der Mechanismus des katalytischen DP2-Kerns denen von RNA-Polymerasen mit mehreren Untereinheiten. Die DP1-DP2-Grenzfläche ähnelt der des eukaryotischen Polymerase-Zinkfingers der Klasse B und seiner kleinen Untereinheit. DP1, eine Mre11-ähnliche Exonuklease, ist wahrscheinlich der Vorläufer der kleinen Untereinheit von Pol α und ε und bietet Korrekturlesefähigkeiten, die jetzt in Eukaryoten verloren gehen. Seine N-terminale HSH-Domäne ähnelt in seiner Struktur AAA-Proteinen, insbesondere der Pol III-Untereinheit δ und RuvB. DP2 hat eine Klasse-II-KH-Domäne. Pyrococcus abyssi polD ist hitzebeständiger und genauer als Taq-Polymerase, wurde jedoch noch nicht kommerzialisiert. Es wurde vorgeschlagen, dass sich die DNA-Polymerase der Familie D als erste in zellulären Organismen entwickelt hat und dass die replikative Polymerase des Last Universal Cellular Ancestor (LUCA) zur Familie D gehört. Eukaryotische DNA-Polymerase Edit

Polymerasen β, λ, σ, μ (Beta, Lambda, Sigma, Mu) und TdTEdit

Polymerasen der Familie X enthalten die bekannte eukaryotische Polymerase pol β (Beta) sowie andere eukaryotische Polymerasen wie Pol & sgr; (Sigma), Pol & lgr; (Lambda), Pol & mgr; (mu) und terminale Desoxynukleotidyltransferase (TdT). Polymerasen der Familie X kommen hauptsächlich in Wirbeltieren vor, einige in Pflanzen und Pilzen. Diese Polymerasen haben hochkonservierte Regionen, die zwei Helix-Haarnadel-Helix-Motive enthalten, die für die DNA-Polymerase-Wechselwirkungen unerlässlich sind. Ein Motiv befindet sich in der 8-kDa-Domäne, die mit nachgeschalteter DNA interagiert, und ein Motiv befindet sich in der Daumendomäne, die mit dem Primerstrang interagiert.Pol & bgr;, das vom POLB-Gen kodiert wird, wird für die Exzisionsreparatur von Short-Patch-Basen benötigt, ein DNA-Reparaturweg, der für die Reparatur von alkylierten oder oxidierten Basen sowie von abasischen Stellen wesentlich ist. Pol λ und Pol μ, die von den POLL- bzw. POLM-Genen codiert werden, sind an der nicht homologen Endverbindung beteiligt, einem Mechanismus zur Wiederverbindung von DNA-Doppelstrangbrüchen aufgrund von Wasserstoffperoxid bzw. ionisierender Strahlung. TdT wird nur in lymphoiden Geweben exprimiert und fügt „n Nukleotide“ zu Doppelstrangbrüchen hinzu, die während der V (D) J-Rekombination gebildet werden, um die immunologische Diversität zu fördern. Polymerasen α, δ und ε (alpha, delta, und epsilon) Edit

Pol α (alpha), Pol δ (delta) und Pol ε (epsilon) sind Mitglieder von Polymerasen der Familie B und sind die Hauptpolymerasen, die an der nuklearen DNA-Replikation beteiligt sind. Der Pol & agr; -Komplex (pol & agr; -DNA-Primasekomplex) besteht aus vier Untereinheiten: der katalytischen Untereinheit POLA1, der regulatorischen Untereinheit POLA2 und der kleinen und der großen Primase-Untereinheit PRIM1 bzw. PRIM2. Sobald die Primase den RNA-Primer erzeugt hat, beginnt Pol & agr; mit der Replikation und verlängert den Primer mit ~ 20 Nukleotiden. Aufgrund seiner hohen Prozessivität übernimmt Pol δ die führende und nacheilende Strangsynthese von Pol α .: 218–219 Pol δ wird von den Genen POLD1 exprimiert, wodurch die katalytische Untereinheit, POLD2, POLD3 und POLD4 die anderen Untereinheiten bilden, mit denen interagiert wird Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA), eine DNA-Klammer, die es Pol δ ermöglicht, Prozessivität zu besitzen. Pol ε wird von POLE1, der katalytischen Untereinheit, dem POLE2- und dem POLE3-Gen codiert. Es wurde berichtet, dass die Funktion von Pol & egr; darin besteht, den führenden Strang während der Replikation zu verlängern, während Pol & dgr; hauptsächlich den nacheilenden Strang repliziert; Jüngste Erkenntnisse deuten jedoch darauf hin, dass Pol δ möglicherweise auch eine Rolle bei der Replikation des führenden DNA-Strangs spielt. Es wird angenommen, dass die C-terminale „Polymerase-Relikt“ -Region von Pol & egr;, obwohl sie für die Polymeraseaktivität nicht erforderlich ist, für die Zellvitalität wesentlich ist. und füge Proteine zu dem Holoenzym hinzu, das für die Initiierung der Replikation notwendig ist. Pol & epsi; hat eine größere „Palm“ -Domäne, die unabhängig von PCNA eine hohe Prozessivität bietet.

Im Vergleich zu anderen Polymerasen der Familie B ist die DEDD-Exonuklease-Familie für das Korrekturlesen verantwortlich ist in Pol & agr; inaktiviert. Pol & egr; ist insofern einzigartig, als es zwei Zinkfinger-Domänen und eine inaktive Kopie einer anderen Polymerase der Familie B in seinem C-Terminus aufweist. Das Vorhandensein dieses Zinkfingers hat Auswirkungen auf die Ursprünge von Eukaryota, was in diesem Fall der Fall ist Fall wird mit archaealer B3-Polymerase in die Asgard-Gruppe eingeordnet.

Polymerasen η, ι und κ (eta, iota und kappa) Edit

Pol η (eta), Pol ι ( iota) und Pol κ (kappa) sind DNA-Polymerasen der Familie Y, die am D beteiligt sind NA-Reparatur durch Translesionssynthese und kodiert durch die Gene POLH, POLI bzw. POLK. Mitglieder der Familie Y haben fünf gemeinsame Motive, die die Bindung des Substrats und des Primer-Terminus unterstützen, und alle umfassen die typischen Domänen für Daumen, Handfläche und Finger der rechten Hand mit hinzugefügten Domänen wie Little Finger (LF), Polymerase-assoziierte Domäne (PAD) oder Handgelenk. Das aktive Zentrum unterscheidet sich jedoch zwischen den Familienmitgliedern aufgrund der verschiedenen Läsionen, die repariert werden. Polymerasen in Familie Y sind Low-Fidelity-Polymerasen, von denen jedoch nachgewiesen wurde, dass sie mehr nützen als schaden, da Mutationen, die die Polymerase beeinflussen, verschiedene Krankheiten verursachen können, wie Hautkrebs und Xeroderma Pigmentosum Variant (XPS). Die Bedeutung dieser Polymerasen wird durch die Tatsache belegt, dass das für die DNA-Polymerase η kodierende Gen als XPV bezeichnet wird, da der Verlust dieses Gens zur Krankheit Xeroderma Pigmentosum Variant führt. Pol η ist besonders wichtig, um eine genaue Translesionssynthese von DNA-Schäden durch ultraviolette Strahlung zu ermöglichen. Die Funktionalität von Pol κ ist nicht vollständig verstanden, aber Forscher haben zwei wahrscheinliche Funktionen gefunden. Es wird angenommen, dass Pol κ bei bestimmten DNA-Läsionen als Extender oder Inserter einer bestimmten Base wirkt. Alle drei Translesionssynthesepolymerasen werden zusammen mit Rev1 über blockierte replikative DNA-Polymerasen für beschädigte Läsionen rekrutiert. Es gibt zwei Wege zur Schadensreparatur, die führende Forscher zu dem Schluss führen, dass der gewählte Weg davon abhängt, welcher Strang den Schaden enthält, der führende oder nacheilende Strang.

Polymerasen Rev1 und ζ (Zeta) Edit

Pol ζ eine andere Polymerase der B-Familie besteht aus zwei Untereinheiten Rev3, der katalytischen Untereinheit, und Rev7 (MAD2L2), die die katalytische Funktion der Polymerase erhöht und an der Translesionssynthese beteiligt ist. Pol ζ fehlt eine 3 „bis 5“ Exonukleaseaktivität, ist insofern einzigartig, als es Primer mit terminalen Fehlpaarungen verlängern kann. Rev1 hat drei Regionen von Interesse in der BRCT-Domäne, der Ubiquitin-Bindungsdomäne und der C-terminalen Domäne und hat die Fähigkeit zur dCMP-Transferase, die Desoxycytidin gegenüberliegende Läsionen hinzufügt, die die replikativen Polymerasen Pol & dgr; und Pol & egr; blockieren würden.Diese blockierten Polymerasen aktivieren Ubiquitin-Komplexe, die wiederum Replikationspolymerasen dissoziieren und Pol ζ und Rev1 rekrutieren. Zusammen fügen Pol ζ und Rev1 Desoxycytidin hinzu und Pol ζ erstreckt sich über die Läsion hinaus. Durch einen noch unbestimmten Prozess dissoziiert Pol ζ und Replikationspolymerasen assoziieren erneut und setzen die Replikation fort. Pol ζ und Rev1 sind für die Replikation nicht erforderlich, aber der Verlust des REV3-Gens in angehender Hefe kann aufgrund des Zusammenbruchs der Replikationsgabeln, bei denen die Replikationspolymerasen ins Stocken geraten sind, zu einer erhöhten Empfindlichkeit gegenüber DNA-schädigenden Mitteln führen.

TelomeraseEdit

Telomerase ist ein Ribonukleoprotein, das die Enden linearer Chromosomen repliziert, da normale DNA-Polymerase die Enden oder Telomere nicht replizieren kann. Der Einzelstrang-3 „-Überhang des Doppelstrang-Chromosoms mit der Sequenz 5“ -TTAGGG-3 „rekrutiert Telomerase. Telomerase wirkt wie andere DNA-Polymerasen, indem sie das 3“ -Ende verlängert, aber im Gegensatz zu anderen DNA-Polymerasen benötigt Telomerase keine eine Vorlage. Die TERT-Untereinheit, ein Beispiel für eine reverse Transkriptase, verwendet die RNA-Untereinheit, um den Primer-Template-Übergang zu bilden, der es der Telomerase ermöglicht, das 3 „-Ende der Chromosomenenden zu verlängern. Die allmähliche Verringerung der Größe der Telomere als Ergebnis vieler Replikationen über a Es wird angenommen, dass die Lebensdauer mit den Auswirkungen des Alterns zusammenhängt.:248–249

Polymerasen γ, θ und ν (gamma, Theta und nu) Edit

Pol γ (gamma), Pol θ (Theta) und Pol ν (nu) sind Polymerasen der Familie A. Pol γ, das vom POLG-Gen codiert wird, wurde lange Zeit als die einzige mitochondriale Polymerase angesehen Jüngste Forschungsergebnisse zeigen, dass mindestens Pol β (beta), eine Polymerase der Familie X, auch in Mitochondrien vorhanden ist. Jede Mutation, die zu eingeschränktem oder nicht funktionierendem Pol γ führt, hat einen signifikanten Einfluss auf die mtDNA und ist die häufigste Ursache für autosomale Erkrankungen vererbte mitochondriale Störungen. Pol γ enthält eine C-terminale Polymerasedomäne und eine N-terminale 3 „–5“ Exonuklease-Domäne verbunden über die Linkerregion, die die Zubehöruntereinheit bindet. Die akzessorische Untereinheit bindet DNA und ist für die Prozessivität von Pol γ erforderlich. Die Punktmutation A467T in der Linkerregion ist für mehr als ein Drittel aller Pol γ-assoziierten mitochondrialen Erkrankungen verantwortlich. Während viele Homologe von Pol & thgr;, die vom POLQ-Gen codiert werden, in Eukaryoten gefunden werden, ist seine Funktion nicht klar verstanden. Die Sequenz der Aminosäuren im C-Terminus klassifiziert Pol & thgr; als Polymerase der Familie A, obwohl die Fehlerrate für Pol & thgr; enger mit Polymerasen der Familie Y verwandt ist. Pol & thgr; verlängert nicht übereinstimmende Primer-Termini und kann abasische Stellen durch Hinzufügen eines Nukleotids umgehen. Es hat auch Desoxyribophosphodiesterase (dRPase) -Aktivität in der Polymerasedomäne und kann ATPase-Aktivität in unmittelbarer Nähe zu ssDNA zeigen. Pol ν (nu) wird als das am wenigsten wirksame der Polymeraseenzyme angesehen. Die DNA-Polymerase nu spielt jedoch eine aktive Rolle bei der Reparatur der Homologie während zellulärer Reaktionen auf Vernetzungen und erfüllt ihre Rolle in einem Komplex mit Helikase.

Pflanzen verwenden zwei Polymerasen der Familie A, um sowohl das Mitochrondrien- als auch das Plastidengenom zu kopieren. Sie sind dem bakteriellen Pol I ähnlicher als dem mamallianischen Pol γ. Reverse TranskriptaseEdit Retroviren codieren eine ungewöhnliche DNA-Polymerase namens Reverse Transkriptase, die eine RNA-abhängige DNA-Polymerase ist (RdDp), das DNA aus einer RNA-Matrize synthetisiert. Die reverse Transkriptase-Familie enthält sowohl die DNA-Polymerase-Funktionalität als auch die RNase H-Funktionalität, die die an DNA basengepaarte RNA abbaut. Ein Beispiel für ein Retrovirus ist HIV.: Reverse Transkriptase wird üblicherweise bei der Amplifikation von RNA zu Forschungszwecken eingesetzt. Unter Verwendung einer RNA-Matrize kann die PCR die reverse Transkriptase verwenden und eine DNA-Matrize erstellen. Diese neue DNA-Matrize kann dann für eine typische PCR-Amplifikation verwendet werden. Die Produkte eines solchen Experiments sind somit amplifizierte PCR-Produkte aus RNA.

Jedes HIV-Retrovirus-Partikel enthält zwei RNA-Genome, aber nach einer Infektion erzeugt jedes Virus nur ein Provirus. Nach der Infektion wird die reverse Transkription von einem Template-Wechsel zwischen den beiden Genomkopien begleitet (Kopierauswahl-Rekombination). Bei jedem Replikationszyklus treten 5 bis 14 Rekombinationsereignisse pro Genom auf. Template Switching (Rekombination) scheint notwendig zu sein, um die Genomintegrität aufrechtzuerhalten und als Reparaturmechanismus für die Rettung beschädigter Genome.

Bakteriophagen-T4-DNA-PolymeraseEdit

Bakteriophagen (Phagen) T4 codiert eine DNA-Polymerase das katalysiert die DNA-Synthese in einer 5′- bis 3′-Richtung. Die Phagenpolymerase hat auch eine Exonukleaseaktivität, die in einer 3 „bis 5“ -Richtung wirkt, und diese Aktivität wird beim Korrekturlesen und Bearbeiten neu inserierter Basen verwendet. Es wurde beobachtet, dass eine Phagenmutante mit einer temperaturempfindlichen DNA-Polymerase, wenn sie bei zulässigen Temperaturen gezüchtet wurde, bei Frequenzen rekombiniert, die etwa doppelt so hoch sind wie die von Wildtyp-Phagen.

Es wurde vorgeschlagen, dass eine Mutationsänderung in der Phagen-DNA-Polymerase das Schalten des Matrizenstrangs (Rekombination nach Wahl der Wahl) während der Replikation stimulieren kann