Abstract
En flytande mosaikmodell presenteras för bruttoorganisationen och strukturen för proteiner och lipider i biologiska membran. Modellen överensstämmer med de begränsningar som införs av termodynamik. I den här modellen är proteinerna som är integrerade i membranet en heterogen uppsättning globulära molekyler, var och en arrangerad i en amfipatisk struktur, det vill säga med de joniska och högpolära grupperna som skjuter ut från membranet in i vattenfasen och de icke-polära till stor del begravd i det hydrofoba inre av membranet. Dessa globulära molekyler är delvis inbäddade i en matris av fosfolipid. Huvuddelen av fosfolipiden är organiserad som ett diskontinuerligt, flytande dubbelskikt, även om en liten del av lipiden kan interagera specifikt med membranproteinerna. Den flytande mosaikstrukturen är därför formellt analog med en tvådimensionell orienterad lösning av integrerade proteiner (eller lipoproteiner) i det viskösa fosfolipid-dubbelskiktslösningsmedlet. Nya experiment med ett brett utbud av tekniker och flera olika membransystem beskrivs, vilka alla överensstämmer med och tillför mycket detaljer till den flytande mosaikmodellen. Det verkar därför lämpligt att föreslå möjliga mekanismer för olika membranfunktioner och membranmedierade fenomen mot bakgrund av modellen. Som exempel föreslås experimentellt testbara mekanismer för cellytförändringar i malign transformation och för samverkande effekter som visas i interaktioner mellan membran och vissa specifika ligander.
Anmärkning tillagt som bevis: Eftersom den här artikeln skrevs var vi har erhållit elektronmikroskopiska bevis (69) att konkanavalin A-bindningsställen på membranen hos SV40-virus-transformerade musfibroblaster (3T3-celler) är mer klusterade än platserna på membranen hos normala celler, såsom förutsagt av hypotesen i Fig. 7B. T-här har också dykt upp en studie av Taylor et al. (70) som visar de anmärkningsvärda effekterna som produceras på lymfocyter genom tillsats av antikroppar riktade mot deras immunglobulinmolekyler på ytan. Antikropparna inducerar en omfördelning och pinocytos av dessa ytimmunoglobuliner, så att ytimmunoglobulinerna svepas fullständigt ut ur membranet inom cirka 30 minuter vid 37 ° C. Dessa effekter inträffar emellertid inte om de bivalenta antikropparna ersätts med deras univalenta Fab-fragment eller om antikroppsexperimenten utförs vid 0 ° C istället för 37 ° C. Dessa och relaterade resultat indikerar starkt att de bivalenta antikropparna producerar en aggregering av ytimmunoglobulinmolekylerna i membranplanet, vilket endast kan förekomma om immunglobulinmolekylerna är fria att diffundera i membranet. Denna aggregering verkar sedan utlösa pinocytos hos membrankomponenterna genom någon okänd mekanism. Sådana membrantransformationer kan vara av avgörande betydelse vid induktion av ett antikroppssvar mot ett antigen, liksom iv andra processer för celldifferentiering.
