Abstract

En flytende mosaikkmodell presenteres for den brutto organisasjonen og strukturen til proteiner og lipider i biologiske membraner. Modellen er i samsvar med begrensningene som termodynamikken pålegger. I denne modellen er proteinene som er integrert i membranen et heterogent sett med globulære molekyler, hver anordnet i en amfipatisk struktur, det vil si med de ioniske og høypolare gruppene som stikker ut fra membranen inn i den vandige fasen, og de ikke-polare gruppene stort sett begravet i det hydrofobe indre av membranen. Disse globulære molekylene er delvis innebygd i en matrise av fosfolipid. Hovedtyngden av fosfolipidet er organisert som et diskontinuerlig, flytende dobbeltlag, selv om en liten brøkdel av lipidet kan samhandle spesifikt med membranproteinene. Den flytende mosaikkstrukturen er derfor formelt analog med en todimensjonalt orientert løsning av integrerte proteiner (eller lipoproteiner) i det viskøse fosfolipid dobbeltlags løsningsmiddel. Nylige eksperimenter med et bredt utvalg av teknikker og flere forskjellige membransystemer er beskrevet, som alle er i samsvar med, og gir mye detalj til, den flytende mosaikkmodellen. Det synes derfor hensiktsmessig å foreslå mulige mekanismer for forskjellige membranfunksjoner og membranmedierte fenomener i lys av modellen. Som eksempler er eksperimentelt testbare mekanismer foreslått for celleoverflateendringer i ondartet transformasjon, og for samarbeidseffekter som vises i samspillet mellom membraner og noen spesifikke ligander.

Merk lagt til bevis: Siden denne artikkelen ble skrevet, har vi har oppnådd elektronmikroskopisk bevis (69) for at concanavalin A-bindingsstedene på membranene til SV40-virus-transformerte musefibroblaster (3T3-celler) er mer gruppert enn stedene på membranene til normale celler, som forutsagt av hypotesen representert i fig. 7B. T-her har også dukket opp en studie av Taylor et al. (70) som viser de bemerkelsesverdige effektene som er produsert på lymfocytter ved tilsetning av antistoffer rettet mot deres immunglobulinmolekyler på overflaten. Antistoffene induserer en omfordeling og pinocytose av disse overflateimmunglobulinene, slik at overflaten immunglobuliner blir feid helt ut av membranen innen ca. 30 minutter ved 37 ° C. Disse effektene forekommer imidlertid ikke hvis de toverdige antistoffene erstattes av deres ensverdige Fab-fragmenter eller hvis antistoffeksperimentene utføres ved 0 ° C i stedet for 37 ° C. Disse og relaterte resultater indikerer sterkt at de toverdige antistoffene produserer en aggregering av overflatens immunoglobulinmolekyler i membranplanet, som bare kan forekomme hvis immunglobulinmolekylene er fri til å diffundere i membranen. Denne aggregasjonen ser ut til å utløse pinocytose av membrankomponentene ved hjelp av en ukjent mekanisme. Slike membrantransformasjoner kan være av avgjørende betydning ved induksjon av et antistoffrespons på et antigen, så vel som andre prosesser for celledifferensiering.