히스톤 코어 단백질 구조

히스톤은 (파란색은 양전하, 빨간색은 음전하) 높은 (더 보라색 = 더 보존 됨)입니다. 이 양전하 때문에 그들은 DNA의 음전하 인산염 그룹과 정전 기적으로 상호 작용합니다. 히스톤에는 H1 / H5, H2A, H2B, H3 및 H4의 다섯 가지 주요 클래스가 있습니다. 히스톤,,, 및 히스톤 H1 및 H5는 링커 히스톤으로 알려져 있습니다.

4 개의 “코어”히스톤 (H2A, H2B, H3 및 H4)은 상대적으로 유사합니다. 모티프 (쉽게 이량 체화 할 수 있음)를 특징으로하는 진화를 통해 고도로 보존됩니다. 그들은 또한 아미노산 구조의 한쪽 끝에 긴 “꼬리”의 특징을 공유하는데, 이는 종종 유전자 발현을 조절하기 위해 공유 적으로 변형됩니다.

히스톤과 DNA의 상호 작용

히스톤은 DNA가 감는 스풀 역할을하며 유전자에서 역할을하는의 주요 단백질 구성 요소입니다. 규제. 히스톤이 없으면 염색체의 풀린 DNA는 매우 길 것입니다. 각 인간 세포는 약 1.8 미터의 DNA를 가지고 있지만 히스톤에 상처를 입혀 약 90 마이크로 미터 (0.09mm)의 염색질을 가지고 있으며, 이는 유사 분열 중에 복제되고 응축 될 때 약 120 마이크로 미터의 염색체가됩니다. DNA는 후속 뉴 클레오 솜 (링커 DNA라고도 함) 사이에 약 50 개 염기 쌍의 DNA를 사용하여 뉴 클레오 솜 주위를 둘러 쌉니다. 조립 된 히스톤과 DNA를 염색질이라고합니다. 유사 분열과 감수 분열 과정에서 응축 된 염색체는 뉴 클레오 솜과 다른 조절 단백질 간의 상호 작용을 통해 조립됩니다.

뉴 클레오 솜 코어는 2 개와 a로 구성되어 거의 2 개를 형성합니다. 3 차 구조. 이 코어 입자 주위에 147 개의 염기쌍이 1.65 번 왼손잡이 초 나선 회전으로 회전합니다. 링커 히스톤 H1은 뉴 클레오 솜과 DNA의 입구 및 출구 부위를 결합하여 DNA를 제자리에 고정시키고 고차 구조를 형성 할 수있게합니다.

히스톤은 DNA와 5 가지 유형의 상호 작용을합니다.

• H2B, H3 및 H4의 알파 나선에서 DNA에서 음으로 하전 된 인산염 그룹과 상호 작용하는 지점에서 순 양전하가 축적되도록합니다.
• DNA 백본과 히스톤 단백질 백본의 펩타이드 결합 사이의 수소 결합
• 상호 작용 DNA의 히스톤과 데 옥시 리보스 당 사이
• 염기성 아미노산의 측쇄 (특히 라이신과 아르기닌)와 DNA의 인산 산소 사이
• H3 및 H2B를 각각 DNA 분자의 두 개의 작은 홈에 삽입

일반적으로 활성 유전자는 결합 된 히스톤이 적고 비활성 유전자는 간기 동안 히스톤과 매우 관련이 있습니다. 또한 해로운 돌연변이는 심각하게 부적응 할 수 있기 때문에 히스톤의 구조가 진화 적으로 보존 된 것으로 보입니다.

크로 마틴 조절

히스톤은 주로 효소에 의해 번역 후 변형 될 수 있습니다. N- 말단 꼬리뿐만 아니라 구형 영역에도 있습니다. 이러한 변형에는 메틸화, 아세틸 화, 인산화, SUMOylation, ubiquitination 및 ADP-ribosylation이 포함됩니다. 이것은 유전자 발현에 영향을 미칩니다. 히스톤 H2A, H2B 및 H3의 핵심도 수정할 수 있습니다. 수정의 조합은 소위 “히스톤 코드”라고하는 코드를 구성하는 것으로 생각됩니다. 히스톤 변형은 유전자 조절, DNA 복구, 염색체 축합 (유사 분열, 정자 형성, 감수 분열)과 같은 다양한 생물학적 과정에서 작용합니다.

히스톤 변형의 일반적인 명명법은 다음과 같습니다.

그래서 H3K4me1은 H3 단백질의 시작 (즉, N- 말단)에서 4 번째 잔기 (라이신)의 모노 메틸화를 나타냅니다.