Abstrakt
En flydende mosaikmodel præsenteres for den brutto organisering og struktur af proteinerne og lipiderne i biologiske membraner. Modellen er i overensstemmelse med de begrænsninger, som termodynamikken pålægger. I denne model er proteinerne, der er integreret med membranen, et heterogent sæt af globulære molekyler, hver arrangeret i en amfipatisk struktur, det vil sige med de ioniske og meget polære grupper, der stikker ud fra membranen i den vandige fase, og de ikke-polære grupper stort set begravet i det hydrofobe indre af membranen. Disse globulære molekyler er delvist indlejret i en matrix af phospholipid. Hovedparten af phospholipidet er organiseret som et diskontinuerligt, flydende dobbeltlag, skønt en lille del af lipidet kan interagere specifikt med membranproteinerne. Den flydende mosaikstruktur er derfor formelt analog med en todimensionel orienteret opløsning af integrerede proteiner (eller lipoproteiner) i det viskøse phospholipid dobbeltlagsopløsningsmiddel. Nylige eksperimenter med en lang række teknikker og flere forskellige membransystemer er beskrevet, som alle er i overensstemmelse med og tilføjer meget detaljer til den flydende mosaikmodel. Det synes derfor hensigtsmæssigt at foreslå mulige mekanismer for forskellige membranfunktioner og membranmedierede fænomener i lyset af modellen. Som eksempler foreslås eksperimentelt testbare mekanismer for celleoverfladeforandringer i ondartet transformation og for samarbejdseffekter, der udvises i interaktioner mellem membraner og nogle specifikke ligander.
Bemærk tilføjet som bevis: Da denne artikel blev skrevet, har vi har opnået elektronmikroskopisk bevis (69) for, at concanavalin A-bindingsstederne på membranerne af SV40-virus-transformerede musefibroblaster (3T3-celler) er mere klyngede end stederne på membranerne i normale celler, som forudsagt af hypotesen repræsenteret i fig. 7B. T-her har også vist sig en undersøgelse foretaget af Taylor et al. (70), der viser de bemærkelsesværdige virkninger, der produceres på lymfocytter ved tilsætning af antistoffer rettet mod deres overfladeimmunglobulinmolekyler. Antistofferne inducerer en omfordeling og pinocytose af disse overfladeimmunglobuliner, således at overfladimmunoglobulinerne fejes inden for ca. 30 minutter ved 37 ° C fuldstændigt ud af membranen. Disse virkninger forekommer dog ikke, hvis de bivalente antistoffer erstattes af deres ensværdige Fab-fragmenter, eller hvis antistofforsøgene udføres ved 0 ° C i stedet for 37 ° C. Disse og beslægtede resultater indikerer stærkt, at de bivalente antistoffer frembringer en aggregering af overfladeimmunglobulinmolekylerne i membranplanet, som kun kan forekomme, hvis immunoglobulinmolekylerne er frie til at diffundere i membranen. Denne sammenlægning ser ud til at udløse pinocytose af membrankomponenterne ved hjælp af en eller anden ukendt mekanisme. Sådanne membrantransformationer kan være af afgørende betydning i induktionen af et antistofrespons på et antigen såvel som andre processer til celledifferentiering.
